Cure de perte de cheveux 2020

Résumé:

1. Bactéries dégradant la kératine: Diverses souches de bactéries, comme Bacillus licheneniformis et Stenotrophomonas maltophilia, ont été trouvés avoir la possibilité de dégrader la kératine.

2. Résistance à la décomposition: Les cheveux sont résistants à la décomposition en raison de sa composition et de sa structure chimique, ce qui rend difficile pour les organismes de le décomposer.

3. Cheveux après la mort: Après la mort, les cheveux restent secs et résistants, avec les os et les ongles.

4. La pousse des cheveux: La croissance des cheveux est liée aux vaisseaux sanguins à la base de chaque follicule pileux, et les cellules ciliées ne sont plus vivantes au moment où elles atteignent la surface de la peau.

5. Composition de cheveux: Les cheveux sont principalement composés de kératine, une protéine insoluble et contient les éléments constitutifs de la protéine appelée acides aminés.

6. Croissance des cheveux morts: Contrairement à la croyance populaire, les cheveux ne continuent pas à se développer après la mort; il apparaît plus longtemps en raison du rétrécissement du corps.

7. Décomposition des cheveux: Les cheveux se décomposent lentement en raison de la structure stable et résiliente de la kératine, mais finissent par se désintégrer.

8. Environnement funéraire: Le taux de décomposition des cheveux peut être influencé par des facteurs tels que le sol, l’humidité, les produits chimiques et la présence d’animaux.

9. Conservation dans les environnements secs: Les cheveux sont bien conservés dans des conditions sèches et arides, car les microbes ne prospèrent pas dans de tels environnements.

dix. Recherche sur les fibres résistantes à la carie: L’étude de la résistance à la carie de collagène et de la kératine a conduit à des efforts pour créer des alternatives plus fortes et biodégradables aux plastiques.

Des questions:

1. Quels sont quelques exemples de bactéries dégradées de kératine? Quelques exemples de bactéries dégradées de kératine comprennent Bacillus licheneniformis et Stenotrophomonas maltophilia.

2. Pourquoi les cheveux sont-ils résistants à la décomposition? Les cheveux sont résistants à la décomposition en raison de sa composition et de sa structure chimique, ce qui rend difficile pour les organismes de le décomposer.

3. Ce qui reste intact après la mort? Après la mort, les cheveux, les os et les ongles restent secs et durs.

4. Comment se produit la croissance des cheveux? La croissance des cheveux est liée aux vaisseaux sanguins à la base de chaque follicule pileux, et les cellules ciliées ne sont plus vivantes au moment où elles atteignent la surface de la peau.

5. Quel est le composant principal des cheveux? Le composant principal des cheveux est la kératine, une protéine insoluble et contient des acides aminés.

6. Les cheveux continuent-ils de pousser après la mort? Non, les cheveux ne continuent pas à pousser après la mort; il apparaît plus longtemps en raison du rétrécissement du corps.

7. Comment les cheveux se décomposent-ils? Les cheveux se décomposent lentement en raison de la structure stable et résiliente de la kératine, mais finissent par se désintégrer.

8. Quels facteurs influencent le taux de décomposition des cheveux? Des facteurs tels que le sol, l’humidité, les produits chimiques et la présence d’animaux peuvent influencer le taux de décomposition des cheveux.

9. Les cheveux sont-ils bien conservés dans des environnements secs? Oui, les cheveux sont bien conservés dans des conditions sèches et arides, car les microbes ne prospèrent pas dans de tels environnements.

dix. Quelles sont les implications de l’étude des fibres résistantes à la carie? La recherche sur les fibres résistantes à la carie, telles que le collagène et la kératine, peut conduire au développement d’alternatives plus fortes et biodégradables aux plastiques.

11. Comment les bactéries dégradées de la kératine contribuent-elles à la rupture des déchets kératineux? Les bactéries dégradées de kératine ont la capacité de coloniser et de décomposer des déchets kératineux complexes.

12. Quelle est la composition chimique qui rend la kératine et le collagène résistant à la désintégration? La kératine et le collagène ont des compositions d’acides aminés qui contribuent à leur force et à leur résilience.

13. Les cheveux peuvent-ils être digérés par des microbes ou des animaux? Très peu de microbes et d’animaux, comme le champignon alternaria spp. Et le coléoptère du tapis peut digérer les cheveux.

14. Comment les conditions sèches et arides affectent-elles la décomposition des cheveux? Dans des conditions sèches et arides, les cheveux sont mieux conservés car les microbes ne prospèrent pas dans de tels environnements.

15. Quelles sont les applications possibles des fibres résistantes à la désintégration à l’avenir? Les fibres résistantes à la désintégration comme le collagène et la kératine pourraient être utilisées pour créer des alternatives plus fortes et biodégradables aux plastiques.

Cure de perte de cheveux 2020

Semblable aux isolats de champignons, des listes de souches bactériennes capables de dégrader des kératines ont été signalées [140]. Williams [141] variable de gramme dégradante de plumes isolées, formage endospore, mobile, bactérie en forme de tige et identifié comme Bacillus licheneniformis Pwd-1. Cet isolat a démontré une croissance facultative à des températures thermophiles avec optimal à 45–50 ° C et pH 7.5. Deivasigamani et Alagappan [9] Kératinolytique isolée Bacille sp. de l’abattoir et de la ferme volaille et a observé une activité maximale de kératinase (122.5 ku / ml) à pH 8.0. Cao [142] a isolé un père dégradant la bactérie ( Stenotrophomonas maltophilia ) à partir de plumes de volaille en décomposition, qui ont montré l’activité de dégradation de la plume la plus élevée à 40 ° C et pH 7.5–8.0. Les microbes dégradants de la kératine sont répandus parmi la population microbienne du sol. Ces microbes ont la capacité de coloniser et de décomposer les déchets kératineux complexes.

Qu’est-ce qui arrive à vos cheveux après votre mort?

Les cheveux résistent à la décomposition due à la kératine, une protéine structurelle. La structure et la composition chimique de la kératine rendent difficile pour les organismes de le décomposer.

Zombies, momies, vampires… ces goules mortes ont créé plusieurs mythes dans la culture pop sur ce qui arrive à la vie après sa mort. Cependant, ce qui arrive vraiment à nos corps mortels après que nos cœurs cessent de battre?

Vous connaissez le processus général: une fois le processus de décomposition en grande partie terminé, notre corps commence à se ratatiner. Ce qui reste, ce sont les parties sèches et difficiles – os, ongles et peut-être le plus intéressant… les cheveux!

Avant de sauter dans ce qui arrive aux cheveux après la mort, regardons la biologie des cheveux.

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De quoi sont les cheveux et comment se développent-il?

Dans la vie, la croissance des cheveux est directement liée aux vaisseaux sanguins à la base de chaque follicule pileux. Ces vaisseaux sanguins nourrissent les racines des cheveux pour les faire pousser et se briser à travers la peau. Au moment où les cheveux atteignent l’épiderme (la surface extérieure de la peau), les cellules de ces cheveux ne sont plus en vie. Ce’s pourquoi ça ne fait pas’t blessé de couper tes cheveux… ça’S Fondamentalement déjà mort! Le composant principal des cheveux est la kératine, une protéine qui ne contient pas d’eau et qui est également complètement insoluble. La raison de cette insolubilité est les acides aminés – les éléments constitutifs des protéines – qui composent les cheveux et la structure des cheveux des cheveux – linéaire et étroitement enroulé. Cela fait des cheveux l’une des substances biologiques les plus fortes dans la nature. Lisez aussi: quoi’s la science derrière les lisseurs / curracles de cheveux?

Les cheveux morts poussent-ils?

Une idée qui a captivé notre imagination collective est que vos cheveux continueront de pousser après votre mort! Cependant, c’est faux. Ce mythe existe parce qu’il ressemble vraiment aux cheveux d’un cadavre se développent seuls. Cependant, ce phénomène peut être attribué, tout simplement, à une bonne relativité ole. Étant donné que les corps humains se composent de 70% d’eau, il n’est pas surprenant qu’ils rétrécissent considérablement après la perte d’humidité. Par rapport à son apparence désormais rétréci, le cadavre’Les cheveux semblent avoir grandi plus longtemps. Lisez aussi: pourquoi perdons-nous les cheveux de notre tête, mais pas le reste de notre corps?

Les cheveux se décomposent-ils et combien de temps cela prend-il?

Les cheveux contactent la plupart des autres tissus mous en raison de la structure insoluble et stable de la kératine. Sa composition chimique rend difficile les enzymes protéolytiques – enzymes qui décomposent les protéines – pour décomposer les cheveux. En particulier, les acides aminés histidine, arginine et lysine sont abondants dans la kératine capillaire, tout comme la cystéine d’acide aminé. Les liaisons entre les acides aminés conduisent à une structure 3D qui rend la kératine très résiliente et les cheveux difficiles à décomposer. Très peu de microbes tels que le champignon alternaria spp ou les animaux tels que le coléoptère du tapis peuvent digérer les cheveux. Le collagène, qui constitue les os et le tissu conjonctif, est une autre protéine qui résiste à la décomposition. Il a une composition et une structure similaires à la kératine. Ils ont tous deux des compositions d’acides aminés qui prêtent à leur force (bien qu’ils aient plusieurs différences dans leur composition d’acides aminés). Les deux sont des protéines linéaires et étroitement enroulées avec plusieurs sous-unités polypeptidiques. C’est pourquoi les cheveux sont l’une des rares reliques biologiques de la mort. Mais rien ne dure éternellement, et les cheveux et les os se désintégrent finalement. Quoi’s différent est la rapidité avec laquelle le processus de décomposition a lieu. L’environnement funéraire influence le taux de décomposition dans une large mesure. Le sol, l’humidité, les produits chimiques et les animaux trouvés dans l’environnement peuvent soit augmenter le taux de décomposition, soit préserver le cadavre. Des conditions sèches et arides comme celles trouvées dans les déserts sont d’excellentes conserves de cheveux, car les microbes ne prospèrent pas dans de telles conditions. Cependant, dans la plupart des sols normaux, les cheveux et les os finiront par se dégrader après quelques années. Le collagène et la kératine ont des secrets chimiques similaires à la résistance à la désintégration. Cela a engendré une ligne de recherche où les laboratoires tentent de synthétiser ces fibres pour créer des alternatives plus fortes mais éventuellement biodégradables aux plastiques. Lire aussi: Science du squelette: Pourquoi Don’t os de la décomposition?

Les cheveux changent-ils de couleur après la mort?

Les cheveux tirent sa couleur de deux types de pigments différents: l’eumelanine et la phéomélanine. Eumelanin est le pigment qui donne à nos cheveux son obscurité, tandis que la phéomélanine donne à nos cheveux ses rougeurs. Votre couleur de cheveux est particulièrement distinctive car elle a sa propre combinaison unique d’eumélanine et de phéomélanine. Eumelanin a deux sous-types: noir et marron. Si vous avez plus d’eumelanin noir dans vos cheveux, il sera naturellement plus foncé. Par conséquent, s’il y a un manque total d’eumélanine noire et un faible niveau d’eumelanine brun, alors il y a de fortes chances que vous naissiez avec des cheveux blonds. En vieillissant, les niveaux d’Eumélanine des deux sortes tombent, ce qui fait grincer vos cheveux gris. La phéomélanine, en revanche, est responsable de l’ajout de rouge et d’orange. Il est rare d’avoir une concentration élevée de phéomélanine, c’est pourquoi il y a si peu de rousses naturelles dans le monde. Il existe cependant en quantité dans certaines quantités de tout le monde’cheveux. Il est également plus stable que l’eumelanine. L’umélanine se décompose facilement à travers le processus d’oxydation, mais la phéomélanine ne. La phéomélanine a tendance à traîner dans les cheveux même dans des conditions extrêmes. Par conséquent, dans les climats oxydants humides, l’eumélanine dans les cheveux est perdue sur de longues périodes, laissant derrière lui le pigment rouge, la phéanélanine. Bref, la réponse est oui! Il y a une chance que vos cheveux deviennent rouges après votre mort! Si vous avez besoin d’un point de référence, vous devriez regarder les anciens Égyptiens. Les momies égyptiennes semblent arborer une teinte saine de serrures de couleur rouille, malgré les siècles de décroissance. Il faut plus de temps pour que le processus d’oxydation se produise dans des conditions sèches contrôlées, comme dans une tombe égyptienne. Néanmoins, la nature ne fait pas’t discriminer. Les cheveux roux, la mode des morts-vivants, finissent par nous voir tous. Il est intéressant de noter à quel point nous considérons la transitoire que nos cheveux sont, les coupant avec confiance, sachant qu’il reviendra simplement. Cependant, le dernier ensemble de follicules pileux que vous développez survivra probablement à la civilisation que vous appelez chez vous! Pas si transitoire après tout. Qui savait que les cheveux sur notre tête pouvaient être si dynamiques, même après la mort. Lire aussi: Qu’est-ce que Pallor Mortis?

Combien de temps faut-il aux cheveux pour se décomposer?

Il y a des années, j’ai vécu dans un studio où une amie voisine aux cheveux longs fous m’a visité régulièrement. Après avoir quitté mon état, je n’ai jamais eu de visiteur fréquent avec ce genre de cheveux.

La raison pour laquelle je mentionne cette étrange anecdote est que même plus d’un an après que Raiponce a cessé de me rendre visite, je trouverais ses longs cheveux dans des endroits isolés tels que les coins du placard. Il semblait que les cheveux ne se décomposaient pas et étaient encore à 100% intacts.

Combien de temps faut-il aux cheveux pour se décomposer?

On m’a rappelé ce phénomène par une vidéo tiktok qui est devenue virale la semaine dernière. Un collectionneur d’antiquités a acheté un livre dans les années 1800 qui contenait une surprise: des enveloppes de cheveux humains intacts cachés dans ses pages. Ces cheveux avaient plus de 150 ans.

Apparemment, il était courant à cette époque victorienne pour que les gens se fassent don de leurs cheveux en signe d’affection et préservent une personne’mémoire.

J’ai aussi pensé à ce phénomène en regardant récemment Sabia et à l’inspiration Loren dans l’une de leurs vidéos. La partie la plus intéressante pour moi a impliqué Loren’s serrures d’enfance conservées. Ils sont toujours en bonne forme après plus de dix ans dans un sac en plastique (sans produits chimiques ou graisses spéciaux impliqués). Voir 7:25 dans cette vidéo.

Je trouve ironique que les cheveux soient composés de protéines de kératine mortes. Pourtant, une fois qu’il se lance du cuir chevelu, il refuse de se décomposer pendant des années. Les rapports suggèrent que les cheveux se décomposeront en deux ans s’ils étaient enterrés dans le sol. S’il est exposé à des conditions météorologiques défavorables telles que la pluie, le vent, la neige, l’humidité et la lumière directe du soleil, le processus sera plus rapide.

Les cheveux que vous envoyez dans les égouts décomposeront également beaucoup plus rapidement. Cependant, s’ils sont laissés à l’intérieur dans un environnement semi-protégé, les cheveux humains peuvent même durer des siècles.

Décomposition des cheveux vs préservation

En fait, si vous stockez soigneusement les cheveux du cuir chevelu humain, cela peut durer des milliers d’années. Cela a été vu assez souvent dans les momies égyptiennes après des fouilles. Les cheveux de ces momies étaient parfaitement conservés dans un baume unique composé de graisse, d’huile, de gomme et de cire.

Une potion séparée a également été utilisée pour embaumer et préserver tout le corps de ces anciens rois et reines pharaon égyptiennes. En préparation d’une vie après la mort paisible.

Qu’est-ce qui arrive aux cheveux après votre mort?

Une question que beaucoup de gens posent est ce qui arrive à vos cheveux du cuir chevelu après votre mort? Décompose-t-il rapidement en raison d’un manque d’approvisionnement en sang et de nutrition continu? Certains rapports anecdotiques suggèrent qu’il continue de croître après la mort. Cependant, c’est faux.

Ni les cheveux ni les ongles ne continuent de grandir après votre mort. La déshydratation du corps entraîne une rétraction de la peau autour des cheveux et autour des ongles. Cela peut donner une apparence trompeuse de cheveux et de ongles plus longs après la mort.

Tapis de cheveux humains pour nettoyer les déversements d’huile

Le fait que les cheveux humains soient si forts et difficiles à détruire ont conduit à des applications intéressantes. L’utilisation la plus connue est les perruques qui peuvent durer des années. Beaucoup de gens utilisent également des cheveux pour le compostage, car il est biodégradable. D’autres expérimentent l’ajout de cheveux humains comme additif à l’asphalte dans la construction de la chaussée.

Une nouvelle application de plus en plus populaire se trouve dans le domaine du nettoyage des marées noires et d’autres pollutions dans les océans. De nombreux barbiers et salons sont payés pour l’envoi de leurs cheveux coupés à des entreprises qui l’utilisent à de telles fins.

Les cheveux se décomposent-ils?

Beaucoup de gens s’interrogent sur les liens entre la calvitie et la décomposition des cheveux.

Lorsque vous perdez les cheveux, les cheveux meurent-ils et se décomposent-il? Y a-t-il un moyen d’arrêter ça?

je’J’ai fait une tonne de recherches pour voir si la calvitie est liée à la décomposition, et en bref:

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• La calvitie et la décomposition sont’T lié, du tout
• Les cheveux prennent un âge à se décomposer
• Mais étrangement, quand c’est le cas,’s un grand engrais pour les plantes

Veulent en savoir plus? Continuer à lire.

Les cheveux humains se décomposent-ils?

Les cheveux humains se décomposent, bien que cela puisse prendre beaucoup de temps pour le faire. Il se décompose car il est fait de matière organique – le principal composant des cheveux (représentant environ 95% de sa structure) est une protéine appelée kératine, qui est également la substance qui fait partie de notre peau et de nos ongles.

Toute la matière organique se décompose, mais de différentes manières et sur différentes périodes de temps. Cela dépend de la matière spécifique et des conditions auxquelles elle est exposée.

La kératine ne contient aucune eau, et elle est insoluble – elle a gagné’t dissoudre et il est étanche. Cela aide à ralentir la décomposition car l’eau ne peut qu’aider les cheveux à se décomposer de l’extérieur. De nombreuses autres substances organiques solubles absorberont l’eau et se décomposeront donc en interne et en externe.

Cela signifie que les cheveux sont l’une des substances organiques les plus durables, et donc en fonction des conditions, il peut sembler qu’il ne se décompose jamais, même si elle finira par.

Combien de temps faut-il aux cheveux pour se décomposer?

Les cheveux mettent beaucoup de temps à se décomposer, et s’il est conservé dans un environnement sec, il peut souvent durer des dizaines, des centaines, ou potentiellement même des milliers d’années si la zone environnante est scellée. Les cheveux se dissout plus rapidement lorsqu’ils sont mouillés, où il peut prendre un à deux ans pour qu’il se décompose.

Parce que les cheveux mettent si longtemps à se décomposer, nous ne faisons pas’T ont vraiment des estimations précises en moyenne – elle’ll nous survivra généralement. Les cheveux humains ont tendance à être enterrés à l’intérieur d’un cercueil où ils sont maintenus scellés (et assez bien conservés), soit ils sont brûlés.

Et une fois que les cheveux humains sont tombés ou ont été coupés, nous ne faisons pas’T a tendance à le laisser tranquille pour surveiller le temps qu’il faut pour décomposer.

Alors, que savons-nous? Nous savons que les cheveux qui ont été scellés dans des conditions sèches survivront de nombreuses années. Certaines momies ont même été découvertes dans des tombes des temps de l’Égypte ancienne qui ont des cheveux intacts.

Et nous avons pu observer que, lorsqu’ils sont mouillés, les cheveux se décomposent généralement beaucoup plus rapidement. Pendant qu’il est imperméable, l’eau au fil du temps s’use dans la kératine.

Vous savez comment vos ongles se ramollissent si vous restez dans la baignoire pendant longtemps? Et rappelez-vous comment les cheveux et les ongles sont fabriqués à partir de la même substance? Ce’s pourquoi les cheveux humains se ramollissent et se décomposeront finalement dans l’eau.

Baldeté et décomposition des cheveux

Il n’y a pas’t toute relation entre la calvitie et la décomposition des cheveux. La calvitie n’est pas causée par les cheveux se décomposant plus rapidement qu’ils ne le devraient. Les deux ne sont pas liés. La principale cause de la calvitie est le rétrécissement des follicules pileux, mais les follicules ne se décomposent pas.

Tout le monde perd les cheveux tous les jours – généralement entre 70 et 100 poils en moyenne (source). La calvitie se produit lorsque vous êtes’T cultiver les cheveux pour les remplacer. Pour que’S ce n’est pas comme si les cheveux lui-même meurent plus rapidement – il’s juste parce que les follicules sont’T fonctionne comme ils devraient.

Et il existe de nombreuses causes potentielles pour cela, y compris les conditions héréditaires, le stress, les médicaments, etc. Mais aucun de ceux-ci ne fait décomposer une partie de vos cheveux ou du cuir chevelu. La décomposition des cheveux est un sujet complètement sans rapport.

Pour être clair, cela ne fait pas’T signifie que vous pouvez être désinvolte avec la soins capillaires. Si vous avez commencé à chauffer et que vous pouvez voir votre cuir chevelu dans vos cheveux, il ne le fait pas’t le pense’S décomposition mais cela signifie que vous devez agir.

Cela pourrait être d’essayer des traitements comme le minoxidil ou le finastéride, la micropigmentation du cuir chevelu (voir ci-dessous), ou même une greffe de cheveux, qui est une solution permanente. Au cas où vous vous poseriez la question, les greffes de cheveux Don’t fait aussi mal que toi’d Penser.

Ou, cela pourrait simplement embrasser votre perte de cheveux et raser votre tête chauve.

Mais tes cheveux ne sont pas’t mourant et décomposant quand tu deviens chauves. Vos cellules ciliées sont déjà ‘mort’. Ils’n’est tout simplement pas remplacé par de nouvelles cellules ciliées mortes lorsque vous commencez à chauve.

Les cheveux eux-mêmes se décomposeront au même rythme que ce soit dans votre tête, ou il est tombé. Certains produits chimiques peuvent endommager vos follicules (bien que le shampooing anti-phare comme la tête et les épaules ne le fasse pas’t – malgré certaines rumeurs) mais ce sont’t provoquant directement une décomposition.

Les cheveux se décomposent-ils après la mort?

La mort n’est pas’T lié à la décomposition des cheveux. Les cheveux se décomposeront au même rythme pour quelqu’un qui est vivant et quelqu’un qui est mort. Les cheveux, une fois qu’ils ont grandi à travers la peau, est déjà ‘mort’ cellules qui ont été cultivées.

Donc, si les cheveux se décomposent après la mort dépend du stockage des cheveux. Nous savons déjà que les cheveux se décomposent beaucoup plus rapidement lorsqu’ils sont exposés à l’eau, mais s’il est laissé dans un emplacement scellé et sec, il se décomposera à un rythme extrêmement lent.

Cela signifie qu’une fois que vous mourrez, si vous êtes enterré dans un cercueil en bois, vos cheveux peuvent être conservés pendant très longtemps. Alors que si vous choisissez un cercueil biodégradable, vos cheveux seront exposés au sol et se décomposeront.

De toute évidence, si vous êtes incinéré, vos cheveux ont gagné’t décomposer -’ll brûler.

Les cheveux se décomposent-ils dans le sol?

Les cheveux se décomposeront dans le sol plus rapidement qu’il ne le ferait s’ils ne le feraient s’ils sont exclus. La combinaison de minéraux dans le sol et l’humidité accélérera le processus de décomposition. Il’est toujours lent, mais attendez-vous à ce que cela prenne un à deux ans, au lieu de beaucoup plus longtemps.

Mais’Il vaut la peine d’être le savoir, car les cheveux peuvent être utilisés comme engrais pour les plantes. Une fois le processus de décomposition au début, les cheveux commencent à libérer de l’azote.

L’azote est une composante vitale pour aider les plantes à se développer, et malgré son abondance dans l’air qui nous entoure, les plantes ont gagné’t récoltez sous cette forme. Donc, au lieu de cela, nous utilisons souvent des produits chimiques comme l’ammoniac comme engrais, pour fournir de l’azote directement dans les racines.

Les cheveux humains sont évidemment beaucoup plus sains que l’ammoniac car il n’est pas’t un produit chimique dur, donc utilisé comme engrais, il peut être un choix beaucoup plus respectueux de l’environnement.

Mais Don’t Oubliez l’inconvénient de ce long délai de rendement – si vous ajoutez des cheveux à votre sol, il a gagné’T a un impact immédiat. Au lieu de cela, utilisez-le pour les plantes avec des temps de croissance plus longs et ils bénéficieront plus.

Il’s également important pour ne pas ajouter de cheveux à un sol qui a été traité chimiquement, comme les cheveux blanchis ou teints. Ces produits chimiques peuvent également entrer dans le sol et seront nocifs pour vos plantes.

Les cheveux se décomposent-ils dans le drain?

Les cheveux humains se décomposeront dans vos tuyaux de vidange, mais encore une fois’Je prendra toujours jusqu’à deux ans. Si vous avez un drain obstrué, vous pouvez à peine attendre aussi longtemps que le sabot se décompose, donc vous’LL a normalement besoin de prendre d’autres mesures pour enlever les cheveux.

Il y a beaucoup de produits chimiques qui sont corrosifs et peuvent aider à détruire les cheveux, ce qui éliminera tous les sabots de votre drain. Soyez juste prudent car les produits chimiques corrosifs peuvent également détruire les tuyaux eux-mêmes. Utilisez des produits spécialisés pour le travail qui sont équilibrés de la bonne manière pour détruire les blocages sans endommager les drains.

Si vos toilettes se sont obstruées avec des cheveux – disons que quelqu’un a décidé de jeter des coupures de cheveux là-dedans plutôt que dans la poubelle – vous devriez être plus prudent avec l’utilisation d’agents chimiques conçus pour détruire spécifiquement les cheveux.

Lorsque les cheveux sont détruits de cette manière, la réaction libère la chaleur. Alors que les pipeworks en plastique et en métal peuvent soutenir cette chaleur, la porcelaine peut se fissurer. Ainsi, avec les blocages des toilettes en particulier, essayez d’utiliser des outils plutôt que des produits chimiques.

Si le blocage semble être plus bas dans les toilettes et dans les tuyaux, alors la dissolution des produits fera généralement partie.

Les cheveux se décomposent-ils après avoir été coupé?

Les cheveux qui ont été coupés se décomposeront à la même vitesse que les cheveux encore dans la tête – cela dépend des conditions dans lesquelles les cheveux sont conservés. Si les cheveux coupés sont conservés dans un emplacement sec loin des enzymes bactériennes, elle’durera très longtemps.

Alors en fait, si vous’Ve a eu une coupe de cheveux ça peut être une mauvaise chose de jeter les boutures à la poubelle. Il pourrait prendre beaucoup de temps pour se décomposer.

L’utilisation de cheveux coupés comme engrais de sol ou de le jeter dans votre bac à compost, est la meilleure chose que vous puissiez faire avec elle. Même si vous êtes’t un jardinier passionné, toi’ce qui l’aide au moins à décomposer plus rapidement.

Résumé

Alors voilà. Si tu’Je deviens chauve, tes cheveux ne sont pas’t décomposition – ce qui semble un peu horrible. Ou du moins’ne décompose pas plus vite que quelqu’un’s cheveux épais et pleins.

La calvitie n’est pas’T causé par la décomposition, et les cheveux d’une personne chauve dureront encore très, très longtemps – mais pas dans la tête.

je’D recommandez de composter vos cheveux si vous le pouvez, même si vous ne faites pas’T Planifiez des plantes cultivées. Vous pouvez toujours donner le compost riche en azote à ce jardinier passionné de votre quartier.

Intéressé à en savoir plus sur la science des cheveux? Ici’est un regard sur la question de savoir si l’eau salée est bonne pour vos cheveux.

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Je me rasage la tête depuis près de 20 ans. Je suis ici pour partager cette expérience, bonne et mauvaise, vous aider à embrasser votre perte de cheveux et à vivre votre meilleure vie chauve.

Déchets de kératine: les polymères biodégradables

Les kératines sont partout, d’être les principales composantes de la poussière domestique aux contaminants courants de l’analyse des protéines de laboratoire. La kératine est la principale protéine fibreuse structurelle appartenant à la grande famille de protéines structurelles pour former les cheveux, la laine, les plumes, les ongles et les cornes de nombreux types d’animaux et a une concentration élevée de cystéine, 7 à 20% des résidus d’acides aminés totaux, qui forment. Les déchets de kératine sont considérés comme les polluants environnementaux et produits principalement dans les fermes de volaille, les abattoirs et les industries en cuir. Les déchets de kératine sont déversés, enterrés, utilisés pour la décharge ou incinéré et toutes ces actions augmentent les menaces des risques environnementaux, de la pollution, influencent négativement la santé publique et augmentent la concentration en gaz à effet de serre. La nature a fourni à la planète Terre une variété d’organismes bénéfiques. Le sol est considéré comme une source bien connue pour la croissance de la microflore kératinophile (champignons et bactéries), qui ont la capacité de dégrader les déchets de kératine. La capacité de dégradation de la kératine de la microflore kératinophile a été créditée de la production de l’enzyme et de la biodégradation microbiennes de la kératinase (dégradation enzymatique). Ainsi, les déchets de kératine sont les polymères biodégradables. La kératinase est l’enzyme significativement significative qui offre la bioconversion des déchets de kératine, l’utilisation comme suppléments d’alimentation animale et les agents de déhaignement dans les industries de la tannerie et les industries textiles.

Mots clés

• kératine
• polluants environnementaux
• microflore kératinophile
• polymères biodégradables
• kératinase

Informations sur l’auteur

Tarun Kumar Kumawat

• Therachem Research Medilab (Inde) Pvt. Ltd., Inde

Anima Sharma *

• Département de botanique, Maharshi Dayanand Saraswati University, Inde

Vishnu Sharma

• Département de botanique, Mehta PG College, Inde

Subhash Chandra

• Département de zoologie, Maharshi Dayanand Saraswati University, Inde

* Adressez toute la correspondance à: sharmaanima6 @ gmail.com

1. Introduction

Les déchets de kératine sont considérés comme les polluants environnementaux et générés principalement dans les fermes de volaille, les abattoirs et les industries du cuir [1, 2]. Les fermes de volaille, les abattoirs, les industries du cuir et les industries de la laine produisent constamment un million de tonnes de déchets de kératine [3]. Les industries du cuir jettent une grande quantité de déchets et considérées comme des industries polluantes ayant un impact environnemental négatif [4]. Le principal producteur de déchets de kératine comprend les États-Unis d’Amérique, la Chine, l’Inde et le Brésil qui produit des millions de tonnes de protéines contenant de la kératine [5, 6].

La protéine de kératine est le composant principal des déchets de kératine [7] et appartient au groupe de scléroprotéines [8]. La protéine de kératine est très résistante à l’action des agents physiques, chimiques et biologiques [9]. Les plumes de volaille et autres déchets contenant de la kératine sont déversées, remplies de terres et incinérées dans le monde [10, 11]. Ces activités provoquent la pollution du sol, de l’eau et de l’air. La plume jetée provoque en outre différentes maladies humaines, notamment la chlorose et le choléra de volaille [12].

Très peu de micro-organismes sont capables de décomposer la protéine de la kératine et de les utiliser comme source de nutrition [13]. La nature a fourni à la Terre un assortiment d’organismes bénéfiques. La microflore kératinophile (champignons et bactéries) est la nature’S cadeau et le plus grand groupe des organismes qui ont la capacité de dégrader les déchets de kératine [14, 15]. La dégradation biologique des déchets de kératine est plus efficace que la dégradation physique et chimique, ce qui donne un sous-produit plus utile qui peut être utilisé dans des applications commerciales. Dans ce scénario, la dégradation des déchets de kératine biologique a reçu la considération de la communauté de recherche scientifique ces derniers jours [16, 17].

2. Protéine de kératine

La kératine est une protéine insoluble qui forme le composant principal de la couche externe de l’épiderme et aide à prévenir la perte de liquides corporels [9, 14, 18]. La kératine mot est initialement vue dans la littérature vers 1850 pour décrire que la kératine est composée des tissus durs [19]. La kératine est les protéines les plus complexes des cellules épithéliales des vertébrés [20, 21]. La protéine de kératine est un polymère difficile, fibreux et le troisième polymère le plus abondant dans l’environnement après la cellulose et la chitine [22, 23].

Selon la teneur en soufre, les protéines de kératine sont divisées en (a) des kératines douces – peau et cals (b) kératines dures – plumes, cheveux, sabot et [24, 25, 26]. Cette protéine appartient au groupe de scléroprotéines [27, 28]. La durabilité des kératines est une conséquence directe de leur architecture complexe avec un poids moléculaire extrêmement élevé [29, 30]. La protéine de kératine n’est pas facilement dégradée par la pepsine, la trypsine et la papaïne en raison de liaisons disulfure, de liaison hydrogène, d’interactions hydrophobes [31, 32, 33, 34].

2.1. Types de kératine

Il existe deux types de kératine.

2.1.1. Alpha kératine (α-kératine)

L’alpha kératine se trouve dans l’épithélium de tous les vertébrés [35]. L’hélice α dans l’alpha kératine constitue le problème environnemental en raison de leur résistance à la dégradation des microbes [36, 37]. Les kératines alpha en particulier sont remarquables par leur force, leur élasticité, leur ténacité, leur insolubilité et leur flexibilité. La kératine alpha (α) a des quantités abondantes d’acide aminé hydrophobe, i.e. méthionine, phénylalanine, valine, isoleucine et alanine [38]. Selon la teneur en soufre, cette protéine est classée dans des kératines dures et molles [39].

2.1.2. Bêta kératine (β-kératine)

La bêta-kératine est une protéine structurelle et présente dans les reptiles et les oiseaux [40]. La kératine bêta (β) a un pourcentage de cystéine élevé et la cystéine forme facilement des liaisons disulfure, qui conférent la rigidité et fournissent une résistance accrue à la dégradation [41]. Dans une plume mature, environ 80 à 90% de la β-kératine est présente [42]. Le poids moléculaire des protéines de kératine individuelles se situe généralement dans la gamme de 10 à 14 kDa [43, 44].

3. Source principale de protéine de kératine

La protéine de kératine dérive de l’organisme vivant ou de leurs parties du corps après la mort. Les sources les plus riches de kératine sont les plumes, la laine, les cheveux, le sabot, les écailles et la strate cornée (figure 1) [27]. Les cheveux sont le sous-produit des tanneries pendant le processus de coupe de cheveux [45]. La protéine de kératine est présente dans les cheveux humains et offre une flexibilité, une force et une durabilité aux cheveux sous la forme de différentes conformations [46, 47]. L’oiseau’La plume S est composée de plus de 90% des protéines de kératine et produite comme déchets par les industries de transformation de volaille [48].

Les cheveux humains sont un biomatériau filamenteux naturel et chimiquement, une protéine de kératine approximative à 80% est présente dans les cheveux humains [49]. L’accumulation de cheveux provoque de nombreux problèmes environnementaux et considéré comme des protéines de déchets [50]. Les plumes protègent les oiseaux du froid, de la pluie, du soleil et des blessures [51]. La plume de poulet est composée d’environ 90% de la kératine [52], qui est une protéine structurelle fibreuse et insoluble constituée de �� coils hélicoïdaux réunis par des liaisons disulfure [53]. Cette caractéristique structurelle lui permet de résister aux conditions environnementales et dégradées défavorables par les protéases [16]. Par conséquent, les plumes sont considérées comme un déchet biologique et provoquent de graves problèmes environnementaux [54].

L’ongle humain est un organe important du corps humain et principalement composé d’un réseau de kératine hautement réticulé, une scléroprotéine contenant de grandes quantités de soufre (3.8%) avec plusieurs liaisons disulfure. Cette structure unique se traduit par une barrière de perméabilité très efficace [55]. Le bec des oiseaux a une coquille externe de kératine dure qui se compose presque entièrement de protéines [56]. Structurellement, le sabot kératine contient une conformation hélicoïdale α avec un mélange de feuille β et possède une stabilité thermique élevée [57].

La corne est le tissu animal dur et a une configuration inflexible en raison des liaisons de soufre [58, 59]. Les composantes fondamentales de toutes les cornes sont la kératine, les acides aminés libres, les peptides, les lipides, restent des microéléments: calcium, aluminium, chrome, cuivre, fer, manganèse et zinc [60]. La protéine de kératine dans la corne animale est la fibre difficile, et son traitement est très difficile [61].

4. Impact des déchets de kératine sur la pollution de l’environnement et la santé humaine

L’industrie est devenue une partie essentielle de la société moderne, et la production de déchets est un résultat inévitable des activités de développement. Les déchets de kératine sont produits en quantités énormes à partir d’usines de transformation de volaille commerciales, d’industries du cuir, de l’industrie de la laine, de l’industrie textile et des abattoirs (figure 2). Ces déchets peuvent poser un risque potentiel pour la santé humaine ou l’environnement (sol, air, eau) [1].

4.1. Déchets de kératine de l’industrie de la volaille

Plumes du poulet généré en grande quantité comme sous-produit de déchets de l’usine de transformation de la volaille. Dans le monde, environ 8 ans.5 milliards de tonnes de plumes de volaille sont générées chaque année, dont l’Inde’La contribution S à elle seule est de 350 millions de tonnes. L’accumulation de plumes de poulet entraînera une contamination environnementale [12, 62, 63]. La plume de poulet provoque la pollution de l’environnement et affecte négativement les gens’S La vie vivant dans les localités voisines [64].

4.2. Les déchets de kératine des abattoirs

Les déchets de kératine sont générés à partir de l’industrie de la viande (abattoirs) sous forme de plumes de poulet, de becs, de mélange d’os, d’organes et de tissus durs en très grande quantité. Les déchets kératineux sont dégradés très lentement de nature, et considérés comme des déchets dangereux selon les directives de l’UE [65]. Les eaux usées contaminées générées par ces industries ont causé les problèmes d’acidification des sols, de l’eutrophisation et de la diminution de la diversité des espèces. Les méthodes conventionnelles utilisées pour l’élimination des déchets de kératine sont non seulement coûteuses, mais aussi très difficiles. Des méthodes de décomposition comme l’incinération sont utilisées [20], mais ces procédures sont polluées par l’environnement et présentent des risques pour l’environnement [66].

4.3. Déchets de kératine de l’industrie du cuir

Les industries en cuir sont les industries les plus polluantes du monde entier. Le traitement du cuir est responsable d’un impact défavorable sur l’environnement [67, 68]. Les déchets de kératine générés à partir des industries en cuir en très grandes quantités comprennent à la fois des déchets solides et liquides, qui est principalement d’origine animale [69]. Une quantité considérable de déchets de protéines de kératine tels que les cheveux, les cornes et les sabots sont jetés par les industries du cuir [20]. Les industries de tannerie déchargent les déchets et provoquent de graves problèmes de santé et polluent l’air, le sol et l’eau [70].

4.4. Déchets de kératine des salons de coiffure

Les magasins de coiffeur et de coiffure sont également les sources de pollution de la kératine les plus importantes. Les cheveux humains sont considérés comme un polluant environnemental et trouvé comme les déchets municipaux dans le monde [71]. Dans la région de la ville, il s’accumule souvent en grande quantité à mesure que les déchets solides et étouffent les systèmes de drainage. Dans les zones rurales, les cheveux sont jetés dans la nature où ils se décomposent lentement sur plusieurs années. Les décharges de cheveux ouvertes génèrent des cheveux qui provoquent une inconfort aux personnes résidant dans ces zones et, si elles sont inhalées en grande quantité, peut entraîner plusieurs problèmes respiratoires [50].

5. Stratégies d’élimination traditionnelles des déchets de kératine et leurs inconvénients

Chaque année, environ 24 milliards de poulets sont tués à travers le monde et une énorme quantité de plumes de volaille produit à l’échelle mondiale [72, 73], en plus de l’accumulation de cheveux humains dans les installations de traitement des déchets dans le monde [51]. Les déchets solides de la kératine générés par la viande, la transformation de la volaille, les industries du poisson, les industries de la laine considérées comme des polluants environnementaux nocifs [74, 75].

En raison de microbes pathogènes sur les déchets de kératine, un traitement efficace et immédiat des déchets de kératine est devenu nécessaire [76]. L’énorme volume de déchets de kératine crée un grave problème de déchets solides dans de nombreux pays [77]. Les déchets de kératine sont liés à l’évolution des odeurs et des agents pathogènes dans le sol et l’eau [78]. L’élimination des déchets de kératine est assez difficile [79].

Compte tenu de l’énorme quantité générée, il existe quatre méthodes pour faire face aux déchets de kératine: incinération, décharge, compostage et broyage mécanique (figure 3) [20].

5.1. Incinération

L’incinération implique la combustion des déchets de kératine et la destruction d’agents infectieux potentiels [80]. Usine d’incinération’Les températures S sont supérieures à 850 ° C et la plupart des déchets sont convertis en CO₂ et l’eau [81]. En raison de l’exigence de température élevée, les coûts d’exploitation sont non seulement coûteux mais aussi difficiles à entretenir [6]. L’incinération conduit à la libération de polluants dans l’atmosphère, provoquant des odeurs nauséabondes et contribue au ruissellement nocif, ce qui a un impact négatif sur les zones environnantes et en aval, y compris le bétail et les écosystèmes voisins [50].

5.2. Décharge

La méthode traditionnelle d’élimination des déchets de kératine est le remplissage des terres [20, 79]. Historiquement, les décharges ont été les méthodes les plus populaires d’élimination des déchets organisées et continuent de rester à plusieurs endroits du monde [82]. L’élimination inappropriée des déchets de kératine par la mise en décharge contribue aux dommages environnementaux et à la transmission des maladies [83]. Le remplissage des terres pose également des problèmes comme le lixiviat de décharge et les gaz à effet de serre [84]. Le lixiviat augmente la concentration en azote dans les zones environnantes, conduisant à des proliférations d’algues et nuisant à l’écosystème [50]. Ainsi, la décharge est le moyen moins cher de rejeter les déchets de kératins, mais ce n’est pas une méthode efficace.

5.3. Compostage

Le compostage est la méthode économique supplémentaire pour recycler les déchets de plumes. Quatre-vingt-dix pour cent du poids plume se compose de protéine de kératine brute et contiennent également 15% de N [85, 86]. Le compostage est un processus biologique aérobie dégradant la matière organique de la volaille, des déchets d’abattage, du fumier et de la litière. Ce processus réduit les agents pathogènes et le produit de compost peut être utilisé comme engrais du sol [87, 88, 89].

5.4. Broyage mécanique

La méthode pour éliminer les déchets de kératine le décompose mécaniquement en produits utiles. Dans ce processus, les plumes de volaille hydrolysent sous la chaleur et la pression, puis broyent et séchage. Les déchets séchés se pèsent en poudre et transformés plus tard en produits utiles [90]. La poudre moulue peut être utilisée comme source d’azote pour l’alimentation animale (principalement des ruminants) ou comme exhausteur de sol organique [91]. Il existe certains inconvénients de la méthode de broyage mécanique. Une température et un broyage extrêmement élevés entraînent la perte de plusieurs acides aminés précieux [69, 92].

L’élimination des déchets de kératine contre l’incinération, la décharge, le compostage et le broyage mécanique est limitée en raison d’une énorme production de gaz nocifs et présente le risque pour l’environnement [66]. Compte tenu des inconvénients des méthodes ci-dessus, la gestion des déchets de kératine à l’aide de micro-organismes semble être une option viable et il est donc d’attirer des scientifiques pour la recherche dans ce domaine.

6. Techniques d’hydrolyse des déchets de kératine

La gestion des déchets de kératine générés dans les industries de la volaille, les industries du cuir et les abattoirs est une préoccupation majeure de nombreux pays à travers le monde [93, 94]. Le nombre de méthodes, y compris les traitements hydrothermaux, chimiques, enzymatiques ou biologiques, a donc été étudié au cours des dernières années pour améliorer la digestibilité des plumes (figure 4) [20, 95, 96].

6.1. Méthode hydrothermale

Le processus hydrothermal utilise généralement une température élevée (80–140 ° C) et une pression élevée de vapeur (10–15 psi) avec l’ajout d’acides ou de bases pour la dégradation des déchets de kératine [97, 98]. Cette méthode consomme la grande quantité d’énergie et l’ajout d’acides (HCl) ou de bases (NaOH), qui brisent les liaisons peptidiques de kératine [99, 100]. L’hydrolyse hydrothermale de la dégradation a également nécessité un temps plus long (16 heures) pour la dégradation des plumes [20].

La protéine de kératine n’est pas dégradée par la trypsine, la pepsine et la papaïne dans son état d’origine, en raison de plusieurs liaisons disulfures [4]. Les déchets de kératine sont éliminés par le traitement thermique selon les réglementations de la santé. Le produit de cendres obtenu à partir de ce processus est riche en macronutriments ainsi qu’en micronutriments. Ces composants ont une valeur de fertilisation élevée [97]. Les processus récents de traitement hydrothermal sont coûteux et détruisent les acides aminés et contiennent des acides aminés non nutritifs tels que la lanthionine et la lysinalanine [70, 101, 102].

6.2. Méthode chimique

Le processus d’hydrolyse chimique des déchets de kératine est basé sur les produits chimiques (acide, base, catalyseur). L’hydrolyse chimique nécessite des conditions plus agressives de la réaction (température et pression élevée) et comporte un risque plus élevé pour l’environnement [103]. La réaction d’hydrolyse chimique est plus lente et très efficace, mais provoque la perte de certains acides aminés, e.g. tryptophane [76]. Les méthodes chimiques nécessitent plus de temps, de produits chimiques et d’énergie avec un équipement industriel coûteux pour le traitement. Le produit a une faible valeur nutritionnelle car il contient de petites quantités des acides aminés essentiels. La solubilité et la stabilité des hydrolysats dépendent du degré de dégradation des protéines [99].

Le processus d’hydrolyse chimique augmente l’émission de certains gaz comme le CO, donc₂ dans l’environnement et provoque des maladies respiratoires, des maladies cardiovasculaires et un cancer, entre autres maladies [16]. Par conséquent, il existe un besoin urgent de développer des alternatives biotechnologiques et respectueuses de l’environnement pour le recyclage des déchets de kératine.

6.3. Méthode biologique

Compte tenu des implications polluantes puissantes et du coût thermoénégétique des approches ci-dessus pour le traitement des déchets de kératine, de la dégradation microbienne / méthode biologique est une méthode alternative, rentable et écologiquement sûre [104, 105]. Les enzymes kératinases produites par les micro-organismes sont l’alternative possible pour convertir les déchets de kératine en alimentation animale riche en nutriments [106, 107]. Très peu de micro-organismes utilisent la kératine par digestion enzymatique comme source de substrat nutritif pour la croissance. Ces micro-organismes sont appelés microflore kératinophiles.

La microflore kératinophile représente une composante importante du sol et un groupe important de champignons, de bactéries et d’insectes qui dégradent les protéines animales très stables sur Terre en raison de la libération de kératinases [14, 34, 108, 109]. La kératinase microbienne est une enzyme protéolytique qui possède la capacité de dégrader la protéine de kératine insoluble [110, 111, 112]. La capacité enzymatique du micro-organisme dégradant la kératine à décomposer la kératine a longtemps été interprétée comme une innovation clé [113]. Les enzymes kératinases ont des poids moléculaires allant de 18 à 240 kDa [114, 115].

La dégradation biologique des déchets de kératine est plus efficace que la dégradation hydrothermale et chimique, résultant en un produit plus utile et sans toxine. Ainsi, en utilisant cette capacité des micro-organismes kératinophiles à une échelle industrielle, les impacts environnementaux de l’incinération et de la décharge peuvent être réduits dans une large mesure.

La dégradation microbienne de la kératine suit la séquence d’adhésion, de colonisation, d’amplification de la kératinase poursuivie par la rupture et la privation du substrat [116]. Dans le processus de dégradation microbienne de la kératine, les micro-organismes’ Préliminaire consomme les lipides (éléments non kératineux) puis commence à dégrader la kératine [117]. La dégradation de la kératine comprend deux actions majeures, i.e., La sulfitolyse (dégradation des liaisons disulfure) et la protéolyse (attaque protéolytique) par les protéases kératinolytiques (kératinases) basées sur la nature de complexité de la kératine [16, 106, 109]. La sulfitolyse est le principal processus de kératinolyse [118]. Dans ce processus, les micro-organismes déchargent le sulfure, qui est responsable de la rupture de la kératine’s obligations disulfure [14]. Dans la protéolyse, les bactéries et les champignons sont capables de dégrader de manière approfondie des substrats kératineux en raison de leur capacité à sécréter une enzyme de kératinase extracellulaire dans le milieu [22, 105].

Les microbes kératinophiles attaquent les substrats de kératine dans ou sur le sol; Par conséquent, la biodégradation a lieu [27, 119]. Plusieurs souches microbiennes pourraient être précieuses car elles possèdent une capacité de dégradation très importante [94]. Les champignons dégradés de kératine sont un groupe de champignons importants et considérés comme des saprophytes du sol [120, 121]. Le sol est riche en protéine de kératine, donc les champignons kératinophiles se produisent facilement et se développent [122, 123]. Les champignons dégradants de kératine colonisent les déchets de kératine et les dégradent en faible poids moléculaire [124, 125]. La plupart des champignons kératinophiles appartiennent aux familles d’Arthodermataceae et d’Onygenaceae à Ascomycetes. Les espèces kératinophiles appartiennent aux genres Chrysosporium , Microsporum , Trichophyton , Aspergillus , Fusarium , et Uncinocarpus [126]. Ces champignons sont des producteurs actifs de kératinase extracellulaire, ils peuvent être utilisés dans la biorestauration de tels sites contaminés par les déchets et les déchets [14, 127].

Un certain nombre de souches bactériennes sont capables de dégrader des kératines. Les bactéries peuvent croître plus rapidement que les espèces fongiques et ont donc un potentiel dans les applications industrielles. La dégradation de la kératine est principalement confinée par Bacille , Microbacterium, Lysobacter , Nesternokia et Kocurie (Bactéries à Gram positif) et Vibrio , et Xanthomonas et Chryseobacterium (Bactéries à Gram négatif) [128, 129]. Les capacités maximales dégradées en plumes sont observées principalement dans les souches de Bacillus licheneniformis [31, 130] et moins fréquemment dans les populations de Bacille pumilus , Bacillus cereus et Bacillus subtilis [131]. Les bactéries dégradées de kératine sont Burkholderia , Chryseobacterium , Pseudomonas , Microbacterium sp ., Vibrio, flavobacterium, et Thermoanaerobacter [132, 133].

Des études sur les champignons kératinophiles ont commencé en 1952 avec la découverte de la technique d’appâtage des cheveux. Cette technique a facilité les chercheurs pour l’isolement de champignons du sol du monde entier [134]. Otcounasek [135] a signalé une distribution mondiale du mycobiote kératinophile dans le sol. La plupart des champignons dégradants de la kératine appartiennent aux familles d’Arthodermataceae et d’Onygenaceae de l’ordre Onygenales à Ascomycetes. La croissance des champignons sur une température allant de 15 à 35 ° C et certains nécessitent une gamme de températures élevées pour une croissance optimale [29, 136]. Les champignons se développent au pH neutre à l’environnement acide faible, avec le mycéléal de production la plus élevée. PH optimal 5.0–8.0 convient à la production conidiale et à la sporulation dans les milieux liquides [137, 138]. Le dépistage de l’activité kératinolytique des champignons a été testé par la dégradation des plumes de poulet en milieu de sel basal (BSM) [139].

Semblable aux isolats de champignons, des listes de souches bactériennes capables de dégrader des kératines ont été signalées [140]. Williams [141] variable de gramme dégradante de plumes isolées, formage endospore, mobile, bactérie en forme de tige et identifié comme Bacillus licheneniformis Pwd-1. Cet isolat a démontré une croissance facultative à des températures thermophiles avec optimal à 45–50 ° C et pH 7.5. Deivasigamani et Alagappan [9] Kératinolytique isolée Bacille sp. de l’abattoir et de la ferme volaille et a observé une activité maximale de kératinase (122.5 ku / ml) à pH 8.0. Cao [142] a isolé un père dégradant la bactérie ( Stenotrophomonas maltophilia ) à partir de plumes de volaille en décomposition, qui ont montré l’activité de dégradation de la plume la plus élevée à 40 ° C et pH 7.5–8.0. Les microbes dégradants de la kératine sont répandus parmi la population microbienne du sol. Ces microbes ont la capacité de coloniser et de décomposer les déchets kératineux complexes.

Les micro-organismes kératinophiles dégradent efficacement les déchets de kératine et les recycler en produits précieux [143]. L’utilisation possible de la kératinase se trouve dans diverses applications telles que dans les industries de la volaille, la bioconversion des déchets, les industries du cuir, les industries pharmaceutiques, la transformation textile, la formulation des détergents, les aliments pour animaux et les engrais [144, 145, 146].

7. Conclusions

La microflore kératinophile dégrade efficacement les divers déchets kératineux et a montré l’activité kératinolytique. La dégradation des déchets kératineux de manière biologique n’est pas seulement économique mais aussi un processus possible pour une meilleure gestion des déchets kératineux. Les micro-organismes dégradants de la kératine pourraient être utilisés pour l’application biotechnologique dans le recyclage des déchets de volaille pour la protection de l’environnement (production d’engrais azotés et d’aliments pour animaux) et son bouillon de fermentation pourrait être utile dans l’industrie du cuir et l’industrie textile, etc.

Remerciements

Nous remercions le directeur, School of Sciences pour l’encouragement et le chef, Département de biotechnologie, Université JECRC, Jaipur, pour avoir fourni les installations de laboratoire.

Les références

1. 1. Sabre Wia, El-Metwally MM, El-Hersh MS. Production et biodégradation de la kératinase de certains déchets kératineux par Alternaria tenUissima et Aspergillus nidulans. Journal de recherche de microbiologie. 2010; 5 (1): 21-35
2. 2. Darah I, Nur-Diyana A, Nurul-Husna S, Jain K, Sheh-Hong L. Microsporum fulvum IBRL SD3: comme nouvel isolat pour la dégradation des plumes de poulet. Biochimie appliquée et biotechnologie. 2013; 171 (7): 1900-1910
3. 3. Mokrejs P, Krejci O, Svoboda P, Vasek V. Modélisation des conditions technologiques pour la rupture des déchets de la laine de mouton. Rasayan Journal of Chemistry. 2011; 4 (4): 728-735
4. 4. Goutterova A, Braikova D, Goshev I, Christov P, Tishinov K, Vasileva-Tonkova E, Haertle T, Nedkov P. Dégradation des déchets contenant de la kératine et du collagène par des thermoactinomycètes nouvellement isolés ou par hydrolyse alcaline. Lettres en microbiologie appliquée. 2005; 40 (5): 335-340
5. 5. Sousa M, Souza O, Maciel M, Cruz R, Rego MG, Magalhaes O, Pessoa-Junior A, Porto A, Souza-Motta C. Potentiel kératinolytique des champignons isolés du sol conservés à l’urm MICOTECA. Journal européen de biotechnologie et de bioscience. 2015; 3 (5): 10-15
6. 6. Sharma S, Gupta A. Gestion durable de la biomasse des déchets de kératine: applications et perspectives futures. Archives brésiliennes de biologie et de technologie. 2016; 59: E16150684
7. 7. Godheja j, shekhar sk. Biodégradation de la kératine à partir de plumes de poulet par des espèces fongiques comme moyen de développement durable. Journal of Bioremediation & Biodégradation. 2014; 5 (5): 232
8. 8. Isaac GS, Abu-Tahon MA. Capacité de déhaisement de la kératinase alcaline produite par de nouveaux cochliobolus hawaiensis AUMC 8606 cultivés sur plume de poulet. Lettres biotechnologiques roumaines. 2016; 22 (6): 12147-12154
9. 9. Deivasigamani B, Alagappan KM. Application industrielle de la kératinase et des protéines solubles à partir de kératines en plumes. Journal of Environmental Biology. 2008; 29 (6): 933-936
10. dix. Agrahari S, Wadhwa N. Dégradation de la plume de poulet Un déchet de volaille par des bactéries kératinolytiques isolées du site de dumping à l’usine de transformation de la volaille de Ghazipur. Journal international des sciences de la volaille. 2010; 9 (5): 482-489
11. 11. Manirujjaman M, Amin R, Nahid AA, Alam MS. Isolement et caractérisation des bactéries dégradantes en plumes à partir des déchets de volaille. Journal africain de recherche bactériologique. 2016; 8 (3): 14-21
12. 12. Williams CM, Lee CG, Garlich JD, Shih Jch. Évaluation d’un produit de fermentation bactérienne en plumes, du lysate de plumes, en tant que protéine d’alimentation. Voleur. 1991; 70 (1): 85-94
13. 13. Kunert J. Physiologie des champignons kératinophiles. Dans: Kushwaha Rks, Guarro J, éditeurs. Bio-logy des dermatophytes et autres champignons kératinophiles. Bilbao: Revista Iberoamericana de Micologia; 2000. pp. 77-85
14. 14. Sharma R, Rajak RC. Champignons kératinophiles: nature’S kératine dégradant les machines leur isolement, leur identification et leur rôle écologique. Résonance. 2003; 8 (9): 28-40
15. 15. Tridico SR, Koch S, Michaud A, Thomson G, Kirkbride KP, Bunce M. Interprétation des processus de dégradation biologique agissant sur les cheveux de mammifères dans les vivants et les morts: lesquels sont thaponomiques? Actes de la Royal Society B. 2014; 281: 20141755
16. 16. Gupta R, Ramnani P. Kératinases microbiennes et leurs applications potentielles: un aperçu. Microbiologie appliquée et biotechnologie. 2006; 70 (1): 21-33
17. 17. Brandelli a. Kératinases bactériennes: enzymes utiles pour la bioprocédage des déchets agro-industriels et au-delà. Technologie des aliments et de la bioprocédés. 2008; 1 (2): 105-116
18. 18. Sharma R, Swati. Effet des substrats de kératine sur la croissance des champignons kératinophiles. Journal of Academia and Industrial Research. 2012; 1 (4): 170-172
19. 19. Rouse JG, Dyke Mev. Une revue des biomatériaux à base de kératine pour les applications biomédicales. Matériaux. 2010; 3 (2): 999-1014
20. 20. Onifade A, Al-Sane NA, Al-Musalisme AA, Al-Zarban S. Une revue: potentiels d’applications biotechnologiques des micro-organismes dégradés de kératine et leurs enzymes pour l’amélioration nutritionnelle des plumes et autres kératines comme ressources alimentaires de bétail. Bioressources Technologie. 1998; 66 (1): 1-11
21. 21. Sapna R, Yamini V. Étude de la dégradation de la kératine par certains isolats bactériens potentiels du sol. Journal of Soil Science. 2011; 1 (1): 01-03
22. 22. Lange L, Huang Y, Busk PK. Décomposition microbienne de la kératine dans la nature – une nouvelle hypothèse de pertinence industrielle. Microbiologie appliquée et biotechnologie. 2016; 100 (5): 2083-2096
23. 23. Kumawat TK, Sharma A, Bhadauria S. Chrysosporium queenslandiccum: un puissant champignon kératinophile pour la dégradation des déchets kératineux. Journal international du recyclage des déchets organiques en agriculture. 2017; 6 (2): 143-148
24. 24. Esawy MA. Isolement et caractérisation partielle de la kératinase extracellulaire d’une nouvelle Streptomyces albus aza mésophile. Journal de recherche sur les sciences de l’agriculture et de la biologique. 2007; 3 (6): 808-817
25. 25. Tork S, Aly MM, Nawar L. Caractérisation biochimique et moléculaire d’une nouvelle kératinase locale produisant des pseudomomanas sp., MS21. Journal asiatique de biotechnologie. 2010; 2 (1): 1-13
26. 26. Saibabu V, Niyonzima FN, plus SS. Isolement, purification partielle et caractérisation de la kératinase de bacillus megaterium . Journal de recherche internationale des sciences biologiques. 2013; 2 (2): 13-20
27. 27. Kim JD. Purification et caractérisation d’une kératinase à partir d’un champignon dégradé en plumes, Aspergillus flavus souche K-03 ‘. Mycobiologie. 2007; 35 (4): 219-225
28. 28. Sivakumar T, Balamurugan P, Ramasubramanian V. Caractérisation et applications de l’enzyme kératinase par Bacillus thuringiensis TS2. Journal international de la biotechnologie future. 2013; 2 (1): 1-8
29. 29. Sharma M, Sharma M, Rao VM. Biodégradation in vitro de la kératine par les dermatophytes et certains kératinophiles du sol. Journal africain de recherche en biochimie. 2011; 5 (1): 1-6
30. 30. Sowjanya NC, Chary CM. Dégradation de quelques plumes avanes par Microsporum Gypseum . Journal of Phytology. 2012; 4 (4): 21-23
31. 31. Lin X, Lee CG, Casale ES, Shih Jch. Purification et caractérisation d’une kératinase à partir d’une souche Bacillus licheniformis dégradant les plumes. Microbiologie appliquée et environnementale. 1992; 58 (10): 3271-3275
32. 32. Tapia dmt, contier j. Production et caractérisation partielle de la kératinase produite par un micro-organisme isolé des eaux usées des usines de traitement de la volaille. Journal africain de biotechnologie. 2008; 7 (3): 296-300
33. 33. Lin HH, Yin LJ. La production de kératinases de farine de plumes et de riz a amélioré la production de kératinases par Bacillus licheniformis YJ4 et les personnages des kératinases produites. Journal of Marine Science and Technology. 2010; 18 (3): 458-465
34. 34. Sinoy Tes, Bhausaheb CP, Rajendra PP. Isolement et identification du micro-organisme dégradable en plumes. Journal technique et non technique VSRD. 2011; 2 (3): 128-136
35. 35. Vandebergh W, Bossuyt F. Rayonnement et diversification fonctionnelle des kératines alpha pendant l’évolution des vertébrés précoces. Biologie et évolution moléculaires. 2012; 29 (3): 995-1004
36. 36. Kannahi M, Ancy RJ. Dégradation de la kératine et capacité de production d’enzyme d’Aspergillus flavus et Fusarium solani du sol. Journal of Chemical and Pharmaceutical Research. 2012; 4 (6): 3245-3248
37. 37. Balakumar S, Mahesh N, Arunkumar M, Sivakumar R, Hemambujavalli V. Optimisation de la production de kératinase par les organismes kératinolytiques sous une fermentation submergée. Journal international de la recherche Pharmtech. 2013; 5 (3): 1294-1300
38. 38. Lehninger AB, Nelson DL, Cox MM. Principes de biochimie. 2e édition. New York: Worth Publishers; 1993
39. 39. Nickerson WJ. Biologie des champignons pathogènes. Université du Michigan: Chronica Botanica Co; 1947
40. 40. Greenwold MJ, Sawyer Rh. Évolution moléculaire et expression des β-kératines archosauriennes: diversification et expansion des β-keratines archosauriennes et l’origine des β-kératines de plumes. Journal of Experimental Zoology Part B: Evolution moléculaire et développemental. 2013; 320 (6): 393-405
41. 41. Strasser B, Mlitz V, Hermann M, Tschachler E, Eckhart L. Évolution convergente des protéines riches en cystéine dans les plumes et les cheveux. Biologie évolutive du BMC. 2015; 15: 82
42. 42. Cai C, Zheng X. Optimisation moyenne pour la production de kératinase dans le substrat capillaire par un nouveau Bacillus subtilis KD-N2 en utilisant la méthodologie de surface de réponse. Journal of Industrial Microbiology and Biotechnology. 2009; 36 (7): 875-883
43. 43. Woodin Am. Structure et composition de la kératine de plumes solubles. Journal biochimique. 1956; 63 (4): 576-581
44. 44. Shames RB, Knapp LW, Carver We, Washington LD, Sawyer RH. Kératinisation de la surface externe de l’échelle aviaire du scutate: interrelation des filaments alpha et bêta-kératine dans un tissu corrificateur. Recherche des cellules et des tissus. 1989; 257 (1): 85-92
45. 45. Cranston RW, Davis MH, Scroggie JG. Développement du processus inoffensif sirolime. Journal de l’American Leather Chemists Association. 1986; 81 (11): 347-355
46. 46. Wagner RCC, Joekes I. Élimination des protéines cheveux par dodécyl sulfate de sodium. Colloïdes et surfaces b: biointerfaces. 2007; 41 (1): 7-14
47. 47. Velasco MVR, Dias TCD, De Freitas AZ, Vieira ND, Pinto Casd, Kaneko TM, Baby AR. Caractéristiques et méthodes des fibres capillaires pour évaluer les propriétés physiques et mécaniques des cheveux. Journal brésilien des sciences pharmaceutiques. 2009; 45 (1): 153-162
48. 48. Nagal S, Jain PC. Dégradation des plumes par les souches de Bacillus isolées des plumes de décomposition. Journal brésilien de microbiologie. 2010; 41 (1): 196-200
49. 49. Kaplin IJ, Schwan A, Zahn H. Effets des traitements cosmétiques sur l’ultrastructure des cheveux. Cosmétiques et articles de toilette. 1982; 97 (8): 22-25
50. 50. Gupta a. Cheveux humains “déchets” et son utilisation: lacunes et possibilités. Journal of Waste Management. 2014. ID de l’article: 498018. 17 P. Doi: 10.1155/2014/498018
51. 51. Adetola So, Yekini AA, Olayiwola BS. Investigation sur les propriétés physiques et mécaniques de quelques plumes de poulet sélectionnées couramment trouvées au Nigéria. Journal iOSR de génie mécanique et civil. 2014; 11 (3): 45-50
52. 52. Bishmi A, Thatheyus J, Ramya D. Biodégradation des plumes de volaille à l’aide d’un nouvel isolat bactérien Pseudomonas aeruginosa . Journal international des études de recherche en microbiologie et biotechnologie. 2015; 1 (1): 25-30
53. 53. Dagioppo NM, Moreira FG, Costa AM, Alexandrino AM, De Souza CG, Peralta RM. Influence des sources de carbone et d’azote sur la production de kératinase par Myrothecium verrucaria dans les cultures submergées et à l’état solide. Journal of Industrial Microbiology and Biotechnology. 2009; 36 (5): 705-711
54. 54. Chaturvedi V, Verma P. Métabolisme des plumes de poulet et de la production d’électricité concomitante par Pseudomonas aeruginosa en utilisant une pile à combustible microbienne (MFC). Journal of Waste Management. 2014. ID de l’article: 928618. 9 P. Doi: 10.1155/2014/928618
55. 55. Gupchup GV, Zatz JL. Caractéristiques structurelles et propriétés de perméabilité de l’ongle humain: une revue. Journal de la Société des chimistes cosmétiques. 1999; 50 (6): 363-385
56. 56. Frenkel MJ, Gillespie JM. ‘Les protéines de la composante kératine de l’oiseau’becs s. Journal australien des sciences biologiques. 1976; 29 (5-6): 467-479
57. 57. Kakkar P, Madhan B, Shanmugam G. Extraction et caractérisation de la kératine à partir du sabot bovin: un matériau potentiel pour les applications biomédicales. Springer plus. 2014; 3 (1): 596
58. 58. Mills JS, White R. La chimie organique des objets du musée. Londres, Royaume-Uni: Butterworth-Heineman; 1994
59. 59. Mikulikova K, Romanov O, Miksik I, Eckhardt A, Pataridis S, Sedlakova P. Étude de la corne de Saiga en utilisant une chromatographie liquide haute performance avec spectrométrie de masse. The Scientific World Journal. 2012. ID de l’article: 759604. 8 P. Doi: 10.1100/2012/759604
60. 60. Romanov OE. L’analyse comparative des propriétés du klaxon et leur composition. Recherche scientifique du Caucase. 2005: 91-95
61. 61. Kida K, Morimura S, Noda J, Nishida Y, Imai T, Otagiri M. Hydrolyse enzymatique de la corne et du sabot de vache et de buffle. Journal de fermentation et de bio-ingénierie. 1995; 80 (5): 478-484
62. 62. Mohamedin Ah. Identification d’isolement et certaines conditions culturelles d’une protéase produisant une souche thermophile Streptomyces cultivée sur une plume de poulet comme substrat. Biodériation internationale et biodégradation. 1999; 43 (1-2): 13-21
63. 63. Huda S, Yang Y. Composites de la quill de poulet moulu et du polypropylène. Composites Science et technologie. 2008; 68 (3-4): 790-798
64. 64. Gerber P, Opio C, Steinfeld H. Production de volailles et environnement – une revue. Viale delle Terme di Caracalla. Room, Italie: Division de production et de santé des animaux, Organisation de l’alimentation et de l’agriculture des Nations Unies; 2007. p. 153
65. 65. Deydier E, Guile R, Sarda S, Sharrock P. Caractérisation physique et chimique des résidus de combustion de viande brut et de repas d’os: déchets ou matières premières? Journal des Matériaux Dangereux. 2005; 121 (1-3): 141-148
66. 66. Verheyen L, Wiersema D, Hulshoff-Pol L, Brandjes P, Westra P, Bos J, Jansen J. Gestion des déchets du traitement des produits animaux. Dans: bétail et environnement, trouver un équilibre. Wageningen, Pays-Bas: Centre d’agriculture interne; 1996
67. 67. Kanagaraj J, Velappan KC, Chandra BNK, Sadulla S. Génération de déchets solides dans l’industrie du cuir et son utilisation pour un environnement plus propre – une revue. Journal of Scientific and Industrial Research. 2006; 65 (7): 541-548
68. 68. Mushahary I, Mirunalini V. Gestion des déchets dans l’industrie du cuir – Effets environnementaux et santé et suggestions à utiliser à des fins de construction. Journal international de génie civil et de technologie. 2017; 8 (4): 1394-1401
69. 69. Wang X, Parsons CM. Effet des systèmes de traitement sur la qualité des protéines des farines de plumes et des repas capillaires. Voleur. 1997; 76 (3): 491-496
70. 70. Syed M, Saleem T, Rehman S, Iqbal MA, Javed F, Khan MB, Sadiq K. Effets de l’industrie du cuir sur la santé et les recommandations pour améliorer la situation au Pakistan. Archives de santé environnementale et professionnelle. 2010; 65 (3): 163-172
71. 71. Kumar S, Bhattacharyya JK, Vaidya AN, Chakrabarti T, Devotta S, Akolkar AB. Évaluation de l’état de la gestion municipale des déchets solides dans les villes métropolitaines, les capitales de l’État, les villes de classe I et les villes de classe II en Inde: un aperçu. La gestion des déchets. 2009; 29 (2): 883-895
72. 72. Jagadeeshgouda KB, Reddy P, Ishwaraprasad K. Étude expérimentale du comportement des fibres de plumes de volaille – un matériau de renforcement pour les composites. Journal international de recherche en ingénierie et technologie. 2014; 3 (2): 362-371
73. 73. Ashwathanarayana R, Shashidhara TJ, Naika R. Détermination du potentiel kératinolytique des champignons kératinolytiques sur des échantillons de plumes de volaille isolés de sites de volaille sélectionnés autour de Shivamogga, Karnataka, Inde. Journal international de la méthodologie des sciences et de la recherche. 2015; 2 (2): 6-13
74. 74. Jayathelakan K, Sultana K, Radhakrishna K, Bawa AS. Utilisation des sous-produits et des déchets des industries de la viande, de la volaille et du poisson: une revue. Journal of Food Science and Technology. 2012; 49 (3): 278-293
75. 75. Kumawat TK, Sharma A, Bhadauria S. Biodégradation des substrats de déchets kératineux par Arthroderma multifidum. Journal asiatique des sciences appliquées. 2016; 9 (6): 106-112
76. 76. Sinkiewicz I, Sliwinska A, Staroszczyk H, Kolodziejska I. Méthodes alternatives de préparation de la kératine soluble à partir de plumes de poulet. Valorisation des déchets et de la biomasse. 2017; 8 (4): 1043-1048
77. 77. McGovern V. Recycler la plume de volaille: plus de coups pour le cliquette. Perspective de santé environnementale. 2000; 108 (8): 336-339
78. 78. Tufaner F, Avsar Y. Effets du co-substrat sur la production de biogaz à partir de fumier de bétail: une revue. Journal international des sciences et technologies de l’environnement. 2016; 13 (9): 2303-2312
79. 79. Mehta RS, Jholapara RJ, Sawant CS. Isolement d’une nouvelle bactérie dégradant les plumes et optimisation de ses conditions culturelles pour la production enzymatique. Journal international de pharmacie et de sciences pharmaceutiques. 2014; 6 (1): 194-201
80. 80. Ritter WF, Chinside AEM. Impact des fosses d’élimination des oiseaux mortes sur la qualité des eaux souterraines sur la péninsule de Delmarva. Bioressources Technologie. 1995; 53 (2): 105-111
81. 81. Dube R, Nandan V, Dua S. Incinération des déchets pour l’Inde urbaine: contribution précieuse au MSWM durable ou à une solution inappropriée de haute technologie affectant les moyens de subsistance et la santé publique? Journal international de technologie et de gestion environnementales. 2014; 17 (2/3/4): 199-214
82. 82. Remigios MV. Un aperçu des pratiques de gestion des sites d’élimination des déchets solides dans les villes et villages africains. Journal du développement durable en Afrique. 2010; 12 (7): 233-239
83. 83. Tronina P, Bubel F. Production d’engrais organiques à partir de déchets de plumes de volaille à l’exclusion du processus de compostage. Journal polonais de technologie chimique. 2008; 10 (2): 33-36
84. 84. Vuppu S, Sinha R, Gupta A, Goyal R. Une tentative et une brève étude de recherche pour produire des toxines moustiques à l’aide de Bacillus spp. (Vitrars), isolé de différents échantillons de sol (Vellore et Chittoor), par dégradation des déchets de plumes de poulet. Journal de recherche des sciences pharmaceutiques, biologiques et chimiques. 2012; 3 (4): 40-48
85. 85. Ichida JM, Krizova L, Lefevre CA, Keener HM, Elwell DL, Burtt EH. L’inoculum bactérien améliore la dégradation de la kératine et la formation de biofilm dans le compost de volaille. Journal of Microbiological Methods. 2001; 47 (2): 199-208
86. 86. Tiquia sm. Évaluation de la matière organique et de la composition nutritionnelle de la litière de porcs usuelle décomposée et composée partiellement. Technologie de l’environnement. 2003; 24 (1): 97-107
87. 87. Davalos JZ, Roux MV, Jimenez P. Évaluation de la litière de volaille comme carburant réalisable. Thermochimica acta. 2002; 394 (1-2): 261-266
88. 88. Thyagarajan D, Barathi M, Sakthivadivu R. Étendue de l’utilisation des déchets de volaille. Journal iOSR de l’agriculture et des sciences vétérinaires. 2013; 6 (5): 29-35
89. 89. Liu J, Luo Q, Huang Q. Élimination de 17 β-estradiol de la litière de volaille via la culture à l’état solide de champignons lignolytiques. Journal of Cleaner Production. 2016; 139: 1400-1407
90. 90. Jaouadi NZ, Rekik H, Badis A, Trabelsi S, Belhoul M, Yahiaoui AB, Aicha HB, Toumi A, Bejar S, Jaouadi B. Caractérisation biochimique et moléculaire d’une sérine kératinase de Brevibacillus brevis US575 avec des activités prometteuses de kératine-biodégradation et de dégagement de masque. Plos un. 2013; 8 (10): E76722
91. 91. Hadas A, Kautsky L. Farine de plumes, un engrais azoté à libération semi-ballable pour l’agriculture biologique. Recherche d’engrais. 1994; 38 (2): 165-170
92. 92. Latshaw JD, Musharaf N, Retrum R. Traitement de la farine de plumes pour maximiser sa valeur nutritionnelle pour la volaille. Science et technologie des aliments pour animaux. 1994; 47 (3-4): 179-188
93. 93. Schmidt WF, Barone Jr. Nouvelles utilisations pour les plumes de poulet fibre de kératine. Dans: Symposium national de gestion des déchets de volaille, à Memphis TN. 2004. pp. 99-101
94. 94. Lateef A, Oloke JK, Gueguim Keb, Sobowale Bo, Ajao So, Bello par. Activités kératinolytiques d’un nouvel isolat dégradé de plumes de Bacillus cereus lau 08 isolé du sol nigérian. Biodériation internationale et biodégradation. 2010; 64 (2): 162-165
95. 95. Papadopoulos MC. Effet du traitement sur les aliments élevés en protéines: une revue. Déchets biologiques. 1989; 29 (2): 123-138
96. 96. Staron P, Kowalski Z, Staron A, Banach M. Traitement thermique des déchets de l’industrie de la viande dans un four rotatif à grande échelle. Journal international des sciences et technologies de l’environnement. 2017; 14 (6): 1157-1168
97. 97. Karthikeyan R, Balaji S, Sehgal PK. Applications industrielles des kératines – une revue. Journal of Scientific and Industrial Research. 2007; 66 (9): 710-715
98. 98. Onuoha SC, Chukwura EI. Effet de la température et du pH sur la dégradation bactérienne des déchets de plumes de poulet (CFW). Journal international des sciences et de la nature. 2011; 2 (3): 538-544
99. 99. Coward-Kelly G, Agbogbo FK, Holtzapple MT. Traitement de chaux des matériaux kératineux pour la génération d’aliments animaux hautement digestibles: 2. Poils d’animaux. Bioressources Technologie. 2006; 97 (11): 1344-1352
100. 100. Chojnacka K, Gorecka H, ​​Michalak I, Gorecki H. Une revue: valorisation du matériau kératissant. Valorisation des déchets et de la biomasse. 2011; 2 (3): 317-321
101. 101. Tiwary E, Gupta R. Conversion rapide de la plume de poulet en farine de plumes à l’aide de la kératinase dimérique de Bacillus licheniformis ER-15. Journal of Bioprocessing & Biotechniques. 2012; 2: 123
102. 102. Brandelli A, Salab L, Kalil SJ. Enzymes microbiennes pour la bioconversion des déchets de volaille dans des produits à valeur ajoutée. Food Research International. 2015; 73: 3-12
103. 103. Staron P, Banach M, Kowalski Z, Staron A. Hydrolyse des matériaux de kératine dérivés de l’industrie de la volaille. Actes d’Ecopole. 2014; 8 (2): 443-448
104. 104. Kornillowicz-Kowalska T, Bohacz J. Biodégradation des déchets de kératine: théorie et aspects pratiques. La gestion des déchets. 2011; 31 (8): 1689-1701
105. 105. Singh I, Kushwaha Rks. Kératinases et dégradation microbienne de la kératine. Progrès en recherche en sciences appliquées. 2015; 6 (2): 74-82
106. 106. Riffel A, Lucas FS, Heeb P, Brandelli A. Caractérisation d’une nouvelle bactérie kératinolytique qui dégrade complètement la kératine de plumes indigènes. Archives de microbiologie. 2003; 179 (4): 258-265
107. 107. Anbu P, Hilda A, Sur HW, Hur BK, Jayanthi S. Kératinase extracellulaire de Tricho-Phyton SP. HA-2 isolé du sol de décharge de plumes. Biodériation internationale et biodégradation. 2008; 62 (3): 287-292
108. 108. Kansoh AL, Hossiny EN, Hameed EK. Production de kératinase à partir de déchets de plumes utilisant certains isolats de streptomyces locaux. Australian Journal of Basic and Applied Sciences. 2009; 3 (2): 561-571
109. 109. Brandelli A, Daroit DJ, Riffel A. Caractéristiques biochimiques des kératinases microbiennes et de leur production et applications. Microbiologie appliquée et biotechnologie. 2010; 85 (6): 1735-1750
110. 110. Revathi K, Viruthagiri T. Optimisation des paramètres de processus pour la production d’enzyme kératinase à l’aide de conception expérimentale statistique. Journal international d’ingénierie et de technologies innovantes. 2016; 6 (1): 14-21
111. 111. Acheté. Kératinases microbiennes: caractéristiques, applications biotechnologiques et potentiel. Dans: Gupta VK, Sharma GD, Tuohy MG, Gaur R, éditeurs. Le manuel des bioresources microbiens. Wallingford, Royaume-Uni: Cab International Publishing; 2016. pp. 634-674
112. 112. Govarthanan M, Selvankumar T, Selvam K, Sudhakar C, Aroulmoji V, Kamala-Kannan S. Réponse Méthodologie Méthodologie Optimisation basée sur la production de la kératinase à partir des déchets de plumes traités aux alcalins et des déchets de corne à l’aide de Bacillus sp. MG-MASC-BT. Journal of Industrial and Engineering Chemistry. 2015; 27: 25-30
113. 113. Sharma A, Chandra S, Sharma M. La différence dans l’activité kératinase des dermatophytes dans différentes conditions environnementales est un attribut d’adaptation au parasitisme. Mycoses. 2012; 55 (5): 410-415
114. 114. Kublanov IV, Tsiroulnikov KB, Kaliberda EN, Rumsh LD, Haertle T, Bonch-Osmolovskaya EA. Kératinase d’une bactérie thermophile anaérobie thermoanaerobacter sp. Souche 1004-09 isolé d’une source chaude dans la zone de rift de Baikal. Microbiologie. 2009; 78 (1): 67-75
115. 115. Tork SE, Shahein Ye, El-Hakim AE, Abdel-Atty AM, Aly MM. Purification et caractérisation partielle de la sérine-métallokeratinase à partir d’un Bacillus pumilus nouvellement isolé NRC21. Journal international de macromolécules biologiques. 2016; 86: 189-196
116. 116. Suzuki Y, Tsujimoto Y, Matsui H, Watanabe K. Décomposition de protéines animales extrêmement difficiles à dégrader par des bactéries thermophiles. Journal of Bioscience and Bioengineering. 2006; 102 (2): 73-81
117. 117. Marchisio vf. Champignons kératinophiles: leur rôle dans la nature et la dégradation des substrats kératiniques. Dans: Kushwaha Rks, Guarro J, éditeurs. Biologie des dermatophytes et autres champignons kératinophiles. Bilbao: Revista Iberoamericana de Micologıa; 2000. pp. 86-92
118. 118. Blyskal b. Champignons utilisant des substrats kératineux. Biodériation internationale et biodégradation. 2009; 63 (6): 631-653
119. 119. Soomro Ih, Kazi YF, Zardari M, Shar Ah. Isolement des champignons kératinophiles du sol de Khairpur City, Sindh, Pakistan. Journal de la microbiologie du Bangladesh. 2007; 24 (1): 79-80
120. 120. Ajello l. Le dermatophyte, Microsporum Gypseum, comme saprophyte et parasite. Journal of Investigative Dermatology. 1953; 21 (3): 157-171
121. 121. Lee MJ, Park JS, Chung H, Jun JB, Bang YJ. Distribution des champignons kératinophiles du sol isolés dans les plages d’été de la mer de l’Est en Corée. Journal coréen de mycologie médicale. 2011; 16 (2): 44-50
122. 122. Sharma M, Sharma M. Incidence des dermatophytes et d’autres champignons kératinophiles dans les écoles et les sols de jeu universitaire de Jaipur, Inde. Journal africain de recherche en microbiologie. 2010; 4 (24): 2647-2654
123. 123. Rizwana H, Abdulaziz A, Hazzani A, Siddiqui I. Prévalence des dermatophytes et autres champignons kératinophiles à partir de sols des parcs publics et des terrains de jeux de Riyad, Arabie saoudite. Le Journal of Animal & Plant Sciences. 2012; 22 (4): 948-953
124. 124. Kumar R, Mishra R, Maurya S, Sahu B. Prévalence des champignons kératinophiles dans les sols de porcherie de Jharkhand, Inde. Un journal trimestriel international de sciences de l’environnement. 2012; 1: 93-98
125. 125. Malek E, Moosazadeh M, Hanafi P, Nejat ZA, Amini A, Mohammadi R, Kohsar F, Niknejad F. Isolement des champignons kératinophiles et des actinomycètes aérobies des sols du parc à Gorgan, au nord de l’Iran. Jundishapur Journal of Microbiology. 2013; 6 (10): E11250
126. 126. Tambekar DH, Mendhe SN, Gulhane SR. Incidence des dermatophytes et autres champignons kératinolytiques dans le sol d’Amravati (Inde). Tendances de la recherche en sciences appliquées. 2007; 2 (6): 545-548
127. 127. Kumawat TK, Sharma V, Seth R, Sharma A. Diversité de la flore fongique dégradant la kératine dans la zone industrielle de Jaipur et le potentiel kératinolytique de Trichophyton Mentagrophytes et Microsporum canis . Journal international de recherche de biotechnologie et de bio-ingénierie. 2013; 4 (4): 359-364
128. 128. Sangali S, Brandelli A. Hydrolyse de la kératine en plumes par un vibrio sp. Structure KR2. Journal of Applied Microbiology. 2000; 89 (5): 735-743
129. 129. Lucas FS, Broennimann O, Febbraro I, Heeb P. Haute diversité parmi les bactéries dégradées en plumes à partir d’un sol de prairie sec. Écologie microbienne. 2003; 45 (3): 282-290
130. 130. Ramnani P, Singh R, Gupta R. Potentiel kératinolytique de Bacillus licheniformis RG1 Mécanisme structurel et biochimique de la dégradation des plumes. Journal canadien de microbiologie. 2005; 51 (3): 191-196
131. 131. Sivakumar T, Shankar T, Ramasubramanian V. Propriétés de purification de Bacillus thuringiensis TS2 Kératinase Enzyme. Journal américain-eurasien des sciences agricoles et environnementales. 2012; 12 (12): 1553-1557
132. 132. Riffel A, Brandelli A. Bactéries kératinolytiques isolées des déchets de plumes. Journal brésilien de microbiologie. 2006; 37 (3): 395-399
133. 133. Vigneshwaran C, Shanmugam S, Kumar TS. Dépistage et caractérisation de la kératinase de Bacillus licheniformis isolé de la ferme de volaille namakkal. Recherche. 2010; 2 (4): 89-96
134. 134. VanBreuseghem R. Technique biologique pour l’isolement des dermatophytes du sol. Annales de la Societe Belge de Medecine Tropicale. 1952; 32: 173-178
135. 135. Otcenasek m. Écologie des dermatophytes. Mycopathologia. 1978; 65 (1-3): 67-72
136. 136. Kumawat TK, Sharma A, Bhadauria S. Influence des milieux de culture liquide, de la température et de la concentration en ions hydrogène sur la croissance du mycélium et de la sporulation de l’arthroderma multifidum . Journal international des sciences pharmaceutiques Revue et recherche. 2016; 41 (2): 136-141
137. 137. Zhao H, Huang L, Xiao CL, Liu J, Wei J, Gao X. Influence des médias culturels et des facteurs environnementaux sur la croissance mycéliale et la production conidiale de diplocarpon mali . Lettres en microbiologie appliquée. 2010; 50 (6): 639-644
138. 138. Kumawat TK, Sharma A, Bhadauria S. Effet des médias de culture et des conditions environnementales sur la croissance du mycélium et la sporulation de Chrysosporium Queenslandiccum . Journal international de recherche Chemtech. 2016; 9 (11): 271-277
139. 139. Sharma A, Sharma M, Chandra S. Influence de la température et de l’humidité relative sur la croissance et la sporulation de certains dermatophytes communs. Journal indien des sciences de la vie fondamentale et appliquée. 2012; 2 (4): 1-6
140. 140. Gopinath SCB, Anbu P, Lakshmipriya T, Tang Th, Chen Y, Hashim U, Ruslinda AR, MD Arshad MK. Aspects biotechnologiques et perspective de la production microbienne de kératinase. Biomed Research International. 2015. ID de l’article: 140726. 10 P. Doi: 10.1155/2015/140726
141. 141. Williams CM, Richter CS, Mackenzie JM, Shih JCH. Isolement, identification et caractérisation d’une bactérie dégradant les plumes. Microbiologie appliquée et environnementale. 1990; 56 (6): 1509-1515
142. 142. Cao ZJ, Zhang Q, Wei DK, Chen JW, Zhang XQ, Zhou MH. Caractérisation d’un nouvel isolat de sténotrophomonas avec une activité kératinase élevée et une purification de l’enzyme. Journal of Industrial Microbiology and Biotechnology. 2009; 36 (2): 181-188
143. 143. Umedum Cu, Ugorji IR, Okoye EC, Egemonmonye OC, Obiora SO. Propriétés d’activité et de biodégradation des kératinases des champignons hyphomycètes à partir de plumes de volaille. Journal international de l’agriculture et des biosciences. 2013; 2 (6): 306-309
144. 144. Adelere IA, Lateef A. Kératinases: Tendances émergentes de la production et des applications comme de nouveaux biocatalyseurs multifonctionnels. Journal des sciences du Koweït. 2016; 43 (3): 118-127
145. 145. Mini KD, Paul MK, Mathew J. Dépistage des champignons isolés de la solaire de la volaille pour l’activité kératinolytique. Progrès en recherche en sciences appliquées. 2012; 3 (4): 2073-2077
146. 146. Nigam PS. Enzymes microbiennes avec des caractéristiques spéciales pour les applications biotechnologiques. Biomolécules. 2013; 3 (3): 597-611

Sections

• 1. Introduction
• 2. Protéine de kératine
• 3. Source principale de protéine de kératine
• 4. Impact des déchets de kératine sur la pollution de l’environnement et la santé humaine
• 5. Stratégies d’élimination traditionnelles des déchets de kératine et leurs inconvénients
• 6. Techniques d’hydrolyse des déchets de kératine
• 7. Conclusions
• Remerciements